Alzheimer - was hat das mit Viren zu tun?

Nach neueren Studien gibt es Zusammenhänge mit Retro / RNA-Viren und BSE.
Die rätselhaften Gehirnkrankheiten könnten mit endogenen Retroviren zu tun haben! Lesen Sie dazu weiter unten!

April 20, 2015: Diese neue Breakthough Alzheimer-Behandlung stellt die Speicherfunktion vollständig wieder her

Ein Team von australischen Forschern verwenden eine nicht-invasive Ultraschall-Technologie, um bei der Beseitigung von toxischen Plaque und Läsionen von Nervenzellen, die häufig mit dem Beginn der Alzheimer-Krankheit verbunden sind, die Behandlung zu unterstützen.
Ein Team von Forschern aus dem Queensland Brain Institute (QBI) an der University of Queensland hat Erfolg bei der Umkehrung der Prozesse gefunden, die häufig mit dem Auftreten von Alzheimer und anderen Demenzkrankheiten verbunden sind. Ihre Ergebnisse wurden in der Zeitschrift Science Translational Medicine veröffentlicht.
Von dem, was wir derzeit verstehen, ist die Alzheimer-Krankheit einer Person in der Regel das Ergebnis eines Aufbaus von zwei Arten von Läsionen - Amyloid-Plaques und neurofibrilläre Tangles. Amyloid-Plaques sitzen zwischen den Neuronen und enden als dichte Cluster von Beta-Amyloid-Molekülen, eine klebrige Art von Protein, das zusammenklammert und Plaques bildet.
Neurofibrilläre Tangles finden sich in den Neuronen des Gehirns, und sie werden durch defekte Tau-Proteine verursacht, die sich in eine dicke, unlösliche Masse verklumpen. Dies verursacht winzige Filamente namens Mikrotubuli. Die Technik des Teams verwendet eine bestimmte Art von Ultraschall genannt fokussierte therapeutische Ultraschall, die nicht-invasive Strahlen Schallwellen in das Gehirn Gewebe schickt. Durch oszillierende super-schnelle Schallwellen sind diese in der Lage, die Blut-Hirn-Schranke sanft zu öffnen, die eine Schicht, die das Gehirn gegen Bakterien schützt und stimulieren die Gehirn-Mikroglanzzellen sich zu aktivieren. Weiterlesen auf
http://www.collective-evolution.com/2015/04/20/this-new-breakthough-alzheimers-treatment-fully-restores-memory-function/

 

Im November 2015 erhielt eine Forscherin an der Uni Mainz einen Wissenschaftspreis für ihre Alzheimer Forschung, den sie sich mit 2 anderen teilt.
Sie fand heraus, dass ein bislang gegen die Schuppenflechte eingesetzte Medikament Acitritin eine verstärkte Aktivität des Enzyms ADAM10 auslöst und dieses in der Lage ist, einen schädigenden Mechanismus der Alzheimer-Erkrankung im Gehirn zu blockieren. Patienten die das einnahmen, bildeten verstärkt den Nervenzellen-schützenden Wachstumsfaktor APP-alpha in der Rückenmarksflüssigkeit, das lässt sich als Beleg dafür werten, dass sich die Aktivität des Enzyms ADAM10 verstärkt, das das sogenannte Amyloid-Vorläuferprotein (siehe dazu Text unten) spaltet und damit einerseits die Bildung toxischer Proteine verhindert und andererseits die Freisetzung von Nervenwachstumsfaktoren verstärkt.

 

Quelle:Bayer Vital GmbH, Unternehmenskommunikation

In verschiedenen Studien wurden in Gehirnen von Alzheimer hohe Mengen an Schwermetallen wie Quecksilber und Aluminium gefunden. Borrelien wurden auch oft gefunden, wie in allen anderen Organen auch. Auf der Tagung 2016 der deutschen Borreliose-Gesellschaft wurde ein Video gezeigt mit Borrelien in Biofilmen im Gehirn bei einem Alzheimer Patienten. Allein dieTtatsache, dass Borrelien auch im Gehirn gefunden wurden, beweist aber nicht, dass sie auch ursächlich für Alzheimer sind.

Memantin ist ein Dimethylderivat von Amantadin (Symmetrel ® u.a.) und wurde initial als Parkinsontherapeutikum ausgetestet.
Bei Demenz könnte Memantin folgendermassen wirken: In der Pathogenese der Alzheimer-Krankheit spielen N-methyl-Daspartat- Rezeptoren (NMDA-Rezeptoren) eine Rolle. Glutamat, der wichtigste exzitatorische Neurotransmitter, regt unter anderem auch NMDA-Rezeptoren an. Bei einer Alzheimer- Krankheit ist die glutamatergische Übertragung an NMDA-Rezeptoren wahrscheinlich gestört. Daraus sollen sich eine neuronale Kalzium-Überbelastung und eine Nervenschädigung ergeben. Ähnlich wie Amantadin oder z.B. auch Dextromethorphan (Bexin® u.a.) wirkt Memantin als Antagonist an NMDA-Rezeptoren, weshalb eine therapeutische Wirksamkeit der Substanz bei Alzheimer-Demenz vermutet wurde.

 

Kann man also daraus schließen, dass Alzheimer auch was mit Bornaviren bzw. mit RNA-Viren (zu denen sie gehören) und BSE zu tun haben könnte?

Prof. Gosztonyi berichtete anläßlich unseres Gesundheitstages über experimentelle Untersuchungen mit dem Bornavirus. Im Gehirn der Ratten, die mit diesem Virus infiziert werden, ist eine bevorzugte Affinität dieses Agens gegen excitatorische (erregende), sog. glutamatergische Nervenzellsysteme feststellbar, während die hemmenden (inhibitorischen), sog. GABA-ergen Nervenzellsysteme unversehrt bleiben. Diese Gleichgewichtsverschiebung zwischen excitatorischen und inhibitorischen Systemen manifestiert sich in einem Verhalten, in dem die Symptome denen der menschlichen Depression sehr ähnlich sind. Da bei der Mehrzahl der Patienten mit Depression eine chronische Infektion mit Bornavirus nachweisbar ist, liegt die Vermutung nahe, dass bei Menschen in der Entwicklung der Depression evtl. die  Verdrängung der glutamatergen Systeme eine wichtige Rolle spielt. Somit hat die Berliner Arbeitsgruppe Recht, die Glutamat-Mangel (Defizienz)-Hypothese, als Grundlage des depressiven Krankheitsbildes postuliert.

Anmerkung: In Biologie und Medizin wird die Glutaminsäure meist Glutamat genannt, da die Verbindung im Körper dissoziiert vorliegt.

 

BSE: Prionen aktivieren endogene Retroviren

Im Genom eingebaute Viren spielen wichtige Rolle für Nervenzerstörung

http://www.scinexx.de/wissen-aktuell-13646-2011-07-01.html

 

Extrem niederfrequente elektromagnetische Felder (ELF) Neue epidemiologische Studien deuten auf eine mögliche Erhöhung des Risikos in der Alzheimer-Krankheit durch ELF-Exposition auf Bornaviren.

 

BSE bzw. Creutzfeldt-Jakob-Krankheit schuld an Alzheimer?(wissenschaftlicher Nachweis!)

Herausgegeben von in Gesundheit · , http://www.eterna.sl/blog/index.php?id=rb1

Verdacht auf einen Zusammenhang zwischen Alzheimer und Prionen erhärtet sich.
USA / Forscher haben den möglichen Zusammenhang zwischen infektiösen Eiweißmolekülen und der Alzheimer-Krankheit bestätigt: Sie konnten den ansteckenden Charakter der plaquebildenden Beta-Amyloid-Proteine genau dokumentieren. Sie bestätigen damit frühere Untersuchungen, die bereits darauf hingewiesen hatten, dass es sich bei den Eiweißfragmenten um Prionen handeln könnte, ähnlich denen, die den Rinderwahnsinn BSE verursachen. Damit bekommt die These von den Alzheimer-Prionen eine Bestätigung. Die neuen Ergebnisse stammen aus dem Labor von Stanley Prusiner, jenem Forscher, der 1997 den Nobelpreis für die Entdeckung der Prionen bekam und der seither als Prionen-Papst gilt. ... >>> LESEN SIE WEITER ...  http://eggetsberger-info.blogspot.co.at/2012/06/bse-bzw-creutzfeldt-jakob-krankheit.html
Zitat daraus:

Schon vor Jahren erkannt
Bereits vor einigen Jahren hatten Tübinger Wissenschaftler bei Mäusen gezeigt, dass krankhaftes Beta-Amyloid die Plaque-Bildung auslösen kann, wenn es einem gesunden Gehirn von außen zugeführt wird. Einige Details dieses Prozesses waren bislang aber noch offen, sagen Jan Stöhr von der University of California in Berkeley und seine Kollegen. Es war beispielsweise unklar, ob Beta-Amyloid noch weitere Cofaktoren benötigt, um seine fatale Wirkung zu entfalten. In der aktuellen Studie konnten die Forscher nun zeigen, dass das krankhafte Protein alleine die infektiöse Wirkung hat.
Damit verhält es sich genauso wie die Erreger von Scrapie, BSE und der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit, die unter der Bezeichnung Prionen bekannt sind. Es handelt sich dabei um fehlerhaft gefaltete Eiweiße, die ihre schädlichen Eigenschaften übertragen können. Gelangen sie in das Gehirn eines Organismus, animieren sie die dortigen gesunden Proteine, sich ebenfalls falsch zu falten und führen so zu fortschreitenden Störungen der Gehirnfunktion. Ende Zitat

 

Verbindung von Alzheimer und Prionen

Auch das Tau-Protein kann seine Fehlfaltung auf andere Eiweiße übertragen

http://www.scinexx.de/wissen-aktuell-15483-2013-01-16.html

Eine Verbindung von Alzheimer und Prionen wird schon seit längerem vermutet - seitdem Forscher entdeckt haben, dass sich die verklumpten Proteine im Gehirn von Alzheimer-Patienten fast genauso verhalten wie die Erreger von Rinderwahnsinn und Co. Jetzt bekommt die These neue Nahrung: US-Forscher haben belegt, dass auch der zweite Hauptangeklagte bei Alzheimer, das Tau-Protein, ein ähnliches Verhalten wie die fehlgefalteten Prionen bei diesen Erkrankungen an den Tag legt.

Zwei Veränderungen des Gehirns sind typisch für Alzheimer: Zum einen bilden sich zwischen den Nervenzellen klumpige Ablagerungen aus einem Protein namens Beta-Amyloid, kurz Abeta, und zum anderen entstehen innerhalb der Zellen faserartige Strukturen und lange Bündel aus einem weiteren Protein namens Tau. Erstere werden als senile Plaques bezeichnet, letztere als Neurofibrillen. Welche Rolle sie jeweils genau bei Ausbruch der Krankheit spielen, ist bisher noch unklar. Sicher ist nur, dass beide

nahezu immer zusammen auftreten. Vor knapp sieben Jahren entdeckte ein Tübinger Forscherteam, dass diese falsche Faltung im Fall von Abeta offensichtlich ansteckend ist: Kommt das normale, zelleigene Protein mit einem bereits falsch zusammengelegten Exemplar in Berührung, verändert es seine eigene Faltung und wird ebenfalls zu der krankhaften Variante. Exakt das Gleiche tun Prionen bei BSE, Scrapie, Creutzfeldt-Jakob und Kuru. Der Verdacht lag also nahe, dass auch Alzheimer zu den Prionenerkrankungen

gehören könnte.

Wie genau die kranken Tau-Proteine den gesunden ihren Willen aufzwingen, sollen nun weitere Studien klären. Auch erhoffen sich die Forscher aus dem Muster, nach dem sich das Tau im Gehirn ausbreitet, neue Anregungen für eine Alzheimer-Therapie. Zudem kristallisiere sich immer mehr heraus, dass die ansteckende Natur von Tau und Abeta offenbar ein Konzept ist, auf dem viele neurodegenerative Krankheiten beruhen. Denn auch bei Parkinson und Chorea Huntington scheinen die fehlerhaften Proteine andere nach ihrem Vorbild umbauen zu können. 

Sollte sich das bestätigen, rückt eine wesentliche Frage in den Mittelpunkt: Sind diese Krankheiten möglicherweise nsteckend - so wie es BSE, Kuru und Co ja auch sind?

 

2011: BSE ein Viroid, der Helferviren (endogene Retroviren) benötigt zur Weitergabe von Erbmaterial

aus http://www.deutschlandfunk.de/rinderwahnsinn-neu-erklaert.676.de.html?dram:article_id=28811

Die Prionen-Hypothese setzte sich schließlich durch. Sie geht davon aus, dass BSE von infektiösen Eiweißen, den Prionen, verursacht wird. Daran will Alex Greenwood nicht rütteln. Er und andere Forscher konnten aber zeigen, dass zusätzlich Viren am Krankheitsprozess mitwirken - und zwar Viren, die sich zum Zeitpunkt der Infektion bereits im Körper befinden.  Es handelt sich um endogene Retroviren. (RNA-Familie). Diese Viren sind Teil des eigenen Erbguts bei Mensch und Tier. Lange Zeit wurden sie als genetischer Müll bezeichnet. Denn normalerweise sind die inneren Viren inaktiv, anscheinend völlig nutzlos, aber auch ungefährlich.

In Einzelfällen können die inneren Viren aber doch Schaden anrichten. Bei Mäusen entdeckten die Forscher um Alex Greenwood, dass endogene Retroviren krank machen können. Zeigten die Viren im Erbgut verstärkte Aktivität, so traten bei den Versuchstieren Symptome auf, die an Prionen-Erkrankungen erinnerten: wie BSE bei Rindern oder die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit bei Menschen. So entstand die Idee, dass die rätselhaften Gehirnkrankheiten mit endogenen Retroviren zu tun haben könnten.

 

 

Quelle: FLI, 11.03.2010 APP:

Mehr als nur ein bad guy Forscher klären die dreidimensionale Teilstruktur des Amyloid-Vorläuferproteins (APP) per Proteinkristallographie auf. Spaltprodukte dieses Proteins können Alzheimer auslösen, APP erfüllt aber auch wichtige biologische Funktionen. Alzheimer ist die häufigste Form der Altersdemenz. Ausgelöst wird diese Krankheit durch unlösliche Eiweißbestandteile, die sich in der Umgebung von Nervenzellen ablagern und dort Plaques bilden. Diese Proteinklumpen - auch Beta-Amyloide genannt - schädigen die Nervenzellen, bis diese schließlich absterben. Mittlerweile ist bekannt, dass diese neurotoxischen Eiweißablagerungen aus Spaltprodukten eines bestimmten Makromoleküls bestehen, das auf der Membran von Nervenzellen zu finden ist. Amyloid-Vorläufer-Protein (APP) wird dieses Membranmolekül genannt. E1-Domäne bildet starre Faltungseinheit. "Es ist unwahrscheinlich, dass der biologische Sinn dieses Membranmoleküls darin besteht, Plaques zu bilden, Nervenzellen zu töten und damit eine der schlimmsten Formen von Demenz auszulösen. Man vermutet, dass dies eher ein unerwünschter Nebeneffekt ist", sagt Dr. Manuel Than. Der Forschungsgruppenleiter vom Leibniz-Institut für Altersforschung, Fritz-Lipmann-Institut in Jena - analysiert mit seinem Team die atomare Struktur des Amyloid-Vorläufer-Proteins, um dessen biologische Grundfunktionen ergründen zu können. Doch eines ist jetzt schon klar: APP ist weitaus mehr als nur ein neurotoxischer "bad guy". Originalveröffentlichung: Structure and biochemical analysis of the heparin-induced E1 dimer of the amyloid precursor protein Sven O. Dahms et al.; PNAS published online before print March 8, 2010 doi:10.1073/pnas.0911326107

 

aus 2007:

http://www.tagesspiegel.de/weltspiegel/gesundheit/bse-doch-ein-virus/827602.html

Im Fachblatt „PNAS" präsentiert die amerikanische Neuropathologin Laura Manuelidis von der Yale Medical School wissenschaftliche Ergebnisse, die ihrer Ansicht nach dafür sprechen, dass die Schafkrankheit Scrapie, der Rinderwahnsinn BSE und die damit verwandte, für Menschen ansteckende Variante der bedrohlichen Creutzfeldt-Jakob-Krankheit durch Viren oder virusähnlich Gebilde ausgelöst werden. Prionen sind Eiweißpartikel, die anders als Bakterien und Viren keine Erbinformation enthalten

und aus einer krankhaft veränderten Form des Prioneiweißes bestehen. Intaktes Prionprotein ist ein normaler Bestandteil von Nervenzellen. Bei Scrapie, BSE und Creutzfeldt-Jakob kommt es im Gehirn aber nachweislich zu Ablagerungen von Prionprotein mit krankhaft veränderter Struktur. Die Ablagerung der Prionproteine sei eine Folge, nicht die Ursache selbst. Substanzen, die in der Lage sind, die Vermehrung

von Viren zu stoppen, brachten auch den Ansteckungsprozess in der Zellkultur zum Stillstand.

Zum Beweis, dass es sich bei den Teilchen ihres Extrakts nicht um Prionen handelt, ziehen die Forscher aber auch einen Prionen-Antikörper-Test heran, mit dem die Partikel nicht aufgespürt werden. „Alle diese Daten liefern eine klare, schlüssige, substanzielle und logische Alternative zur akzeptierten Prion-Hypothese", folgert Manuelidis. Weitere Informationen im obigen Link